Состав аминокислот с разветвленной боковой цепью. Положительные эффекты аминокислот с разветвленной цепью. Источники аминокислот с разветвленной цепью

Аминокислоты - (аминокарбоновые кислоты; амк) — органические соединения , в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы (аминогруппы). Т.е. а минокислоты могут рассматриваться , как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминогруппы.

Карбоксильная группа (карбоксил) -СООН — функциональная одновалентная группа, входящая в состав карбоновых кислот и определяющая их кислотные свойства.
Аминогруппа — функциональная химическая одновалентная группа -NH 2 , органический радикал, содержащий один атом азота и два атома водорода.

Известно более 200 природных аминокислот , которые можно классифицировать по-разному. Структурная классификация исходит из положения функциональных групп на альфа-, бета-, гамма- или дельта- положении аминокислоты.

Кроме этой классификации, существуют еще и другие, например, классификация по полярности, рН уровню, а также типу группы боковой цепи (алифатические, ациклические, ароматические аминокислоты, аминокислоты, содержащие гидроксил или серу, и т.д.).

В виде белков аминокислоты являются вторым (после воды) компонентом мышц, клеток и других тканей человеческого организма. Аминокислоты играют решающую роль в таких процессах, как транспорт нейротрансмиттеров и биосинтезе.

Общая структура аминокислот

Аминокислоты - биологически важные органические соединения, состоящие из аминогруппы (-NH 2) и карбоновой кислоты (-СООН), и имеющие боковую цепь, специфичную для каждой аминокислоты. Ключевые элементы аминокислот - углерод, водород, кислород и азот. Прочие элементы находятся в боковой цепи определенных аминокислот.

Рис. 1 - Общая структура α-аминокислот, составляющих белки (кроме пролина). Составные части молекулы аминокислоты — аминогруппа NH 2 , карбоксильная группа COOH, радикал (различается у всех α-аминокислот), α-атом углерода (в центре).

В структуре аминокислот боковая цепь, специфичная для каждой аминокислоты, обозначается буквой R. Атом углерода, находящийся рядом с карбоксильной группой, называется альфа-углерод, и аминокислоты, боковая цепь которых связана с этим атомом, называются альфа-аминокислотами. Они представляют собой наиболее распространенную в природе форму аминокислот.

У альфа-аминокислот, за исключением глицина , альфа-углерод является хиральным атомом углерода. У аминокислот, углеродные цепи которых присоединяются к альфа-углероду (как, например, Лизин (L-лизин)), углероды обозначаются как альфа, бета, гамма, дельта, и так далее. У некоторых аминокислот аминогруппа прикреплена к бета или гамма-углероду, и поэтому они называются бета- или гамма- аминокислоты.

По свойствам боковых цепей аминокислоты подразделяются на четыре группы. Боковая цепь может делать аминокислоту слабой кислотой, слабым основанием, или эмульсоидом (если боковая цепь является полярной), или гидрофобным, плохо впитывающим воду, веществом (если боковая цепь неполярна).

Термин «аминокислота с разветвленной цепью» относится к аминокислотам, имеющим алифатические нелинейные боковые цепи, это Лейцин , Изолейцин и Валин .

Пролин - единственная протеиногенная аминокислота, боковая группа которой прикреплена к альфа-аминогруппе и, таким образом, также является единственной протеиногенной аминокислотой, содержащей на этом положении вторичный амин. С химической точки зрения, пролин, таким образом, является иминокислотой , поскольку в нем отсутствует первичная аминогруппа, хотя в текущей биохимической номенклатуре он все еще классифицируется как аминокислота, а также «N-алкилированная альфа-аминокислота» (Иминокислоты — карбоновые кислоты, содержащие иминогруппу (NH). Входят в состав белков, их обмен тесно связан с обменом аминокислот. По своим свойствам иминокислоты близки к аминокислотам, и в результате каталитического гидрирования иминокислоты превращаются в аминокислоты. Иминогруппа — молекулярная группа NH. Двухвалентна. Содержится во вторичных аминах и пептидах. В свободном виде двухвалентный радикал аммиака не существует).

АЛЬФА-АМИНОКИСЛОТЫ

Аминокислоты, имеющие как амин-, так и карбоксильную группу, прикрепляются к первому (альфа-) атому углерода имеют особое значение в биохимии. Они известны как 2-, альфа или альфа-аминокислоты (общая формула в большинстве случаев H 2 NCHRCOOH, где R представляет собой органический заместитель, известный как «боковая цепь»); часто термин «аминокислота» относится именно к ним.

Это 22 протеиногенных (то есть «служащих для строительства белка») аминокислоты, которые сочетаются в пептидные цепи («полипептиды»), обеспечивая построение широкого спектра белков. Они являются L-стереоизомерами («левыми» изомерами), хотя у некоторых бактерий и в некоторых антибиотиках встречаются некоторые из D-аминокислот («правых» изомеров).

Рис. 2. Пептидная связь — вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH 2) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.

Из двух аминокислот (1) и (2) образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды. По этой же схеме рибосома генерирует и более длинные цепочки из аминокислот: полипептиды и белки. Разные аминокислоты, которые являются «строительными блоками» для белка, отличаются радикалом R.

ОПТИЧЕСКАЯ ИЗОМЕРИЯ АМИНОКИСЛОТ

Рис. 3. Оптические изомеры аминокислоты аланина

В зависимости от положения аминогруппы относительно 2-го атома углерода выделяют α-, β-, γ- и другие аминокислоты. Для организма млекопитающих наиболее характерны α-аминокислоты. Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина , содержат асимметрический атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметрических атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-конфигурацию, и лишь L-аминокислоты включаются в состав белков, синтезируемых на рибосомах .

Все стандартные альфа-аминокислоты, кроме глицина, могут существовать в форме одной из двух энантиомеров , называемых L или D аминокислоты, представляющих собой зеркальные отображения друг друга.

D, L -Система обозначения стереоизомеров.

По этой системе L -конфигурация приписывается стереозомеру, у которого в проекций Фишера реперная группа находится слева от вертикальной линии (от лат. "laevus" -левый). Надо помнить, что в проекции Фишера вверху располагают наиболее окисленный атом углерода (как правило, этот атом входит в состав карбоксильной СОOН или карбонильной СН=О групп.). Кроме того, в проекции Фишера все горизонтальные связи направлены в сторону наблюдателя, а вертикальные — удалены от наблюдателя. Соответственно, если реперная группа расположена в проекции Фишера справа, стереоизомер имеет D - конфигурацию (от лат. "dexter" - правый). В α-аминокислотах реперными группами служат группы NH 2.

Энантиомеры — пара стереоизомеров , представляющих собой зеркальные отражения друг друга, не совмещаемые в пространстве. Классической иллюстрацией двух энантиомеров могут служить правая и левая ладони: они имеют одинаковое строение, но различную пространственную ориентацию. Существование энантиомерных форм связано с наличием у молекулы хиральности — свойства не совмещаться в пространстве со своим зеркальным отражением. .

Энантиомеры идентичны по физическим свойствам. Они могут быть различены лишь при взаимодействии с хиральной средой, например, световым излучением. Энантиомеры одинаково ведут себя в химических реакциях с ахиральными реагентами в ахиральной среде. Однако, если реагент, катализатор либо растворитель хиральны, реакционная способность энантиомеров, как правило, различается. Большинство хиральных природных соединений (аминокислоты , моносахариды ) существует в виде 1 энантиомера. Понятие энантиомерии важно в фармацевтике , т.к. различные энантиомеры лекарств , имеют различную биологическую активность.

БИОСИНТЕЗ БЕЛКА НА РИБОСОМЕ

СТАНДАРТНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

(протеиногенные)

См. к теме: и Строение протеиногенных аминокислот

В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 α-аминокислот , кодируемых генетическим кодом (см. рис. 4). Помимо этих аминокислот, называемых протеиногенными, или стандартными, в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, возникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций.

Прим.: В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые селеноцистеин и пирролизин. Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты.

Аминокислоты являются структурными соединениями (мономерами), из которых состоят белки. Они объединяются между собой, формируя короткие полимерные цепи, называемые пептидами длинной цепи, полипептидами или белками. Эти полимеры являются линейными и неразветвленными, каждая аминокислота в цепи присоединяется к двум соседним аминокислотам.

Рис. 5. Рибосома в процессе трансляции (синтеза белка)

Процесс построения белка называется трансляцией и включает в себя пошаговое добавление аминокислот к растущей цепи белка через рибозимы, осуществляемый рибосомой. Порядок, в котором добавляются аминокислоты, считывается в генетическом коде с помощью шаблона мРНК , который представляет собой копию РНК одного из генов организма.

Трансляция - биосинтез белка на рибосоме

Рис. 6 Стадии элонгации полипептида.

Двадцать две аминокислоты естественно включены в полипептиды и называются протеиногенными, или природными, аминокислотами. Из них 20 кодируются с помощью универсального генетического кода.

Оставшиеся 2, селеноцистеин и пирролизин , включаются в белки при помощи уникального синтетического механизма. Селеноцистеин образуется, когда транслируемый мРНК включает SECIS элемент, вызывающий кодон UGA вместо стоп-кодона. Пирролизин используется некоторыми метаногенными археями в составе ферментов, необходимых для производства метана. Он кодируется с кодоном UAG, который в других организмах обычно играет роль стоп-кодона. За кодоном UAG следует PYLIS последовательность.

Рис. 7. Полипептидная цепь - первичная структура белка.

Белки имеют 4 уровня своей структурной организации: первичная, вторичная, третичная и четвертичная. Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Первичную структуру белка, как правило, описывают, используя однобуквенные или трёхбуквенные обозначения для аминокислотных остатков.Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями.Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса.

Рис. 8. Структурная организация белков

НЕСТАНДАРТНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

(Не-протеиногенные)

Помимо стандартных аминокислот существует множество других аминокислот, которые называются не-протеиногенными или нестандартными. Такие аминокислоты либо не встречаются в белках (например, L-карнитин , ГАМК ), либо не производятся непосредственно в изоляции при помощи стандартных клеточных механизмов (например, оксипролин и селенометионин).

Нестандартные аминокислоты, находящиеся в белках, образуются путем пост-трансляционной модификации, то есть модификацией после трансляции в процессе синтеза белка. Эти модификации часто необходимы для функционирования или регуляции белка; например, карбоксилирование глутамата позволяет улучшить связывание ионов кальция, а гидроксилирование пролина важно для поддержания соединительной ткани. Другой пример - формирование гипузина в фактор инициации трансляции EIF5A посредством модификации остатка лизина . Такие модификации могут также определять локализацию белка, например, добавление длинных гидрофобных групп может вызвать связывание белка с фосфолипидной мембраной.

Некоторые нестандартные аминокислоты не встречаются в белках. Это лантионин, 2-аминоизомасляная кислота, дегидроаланин и гамма-аминомасляная кислота. Нестандартные аминокислоты часто встречаются в качестве промежуточных метаболических путей для стандартных аминокислот - например, орнитин и цитруллин встречаются в орнитиновом цикле как часть катаболизма кислоты.

Редкое исключение доминированию альфа-аминокислоты в биологии - бета-аминокислота Бета-аланин (3-аминопропановая кислота), которая используется для синтеза пантотеновой кислоты (витамина B5), компонента коэнзима А у растений и микроорганизмов. Ее, в частности, продуцируют пропионовокислые бактериии .

Функции аминокислот

БЕЛКОВЫЕ И НЕ БЕЛКОВЫЕ ФУНКЦИИ

Многие протеиногенные и непротеиногенные аминокислоты также играют важную, не связанную с образованием белка, роль в организме. Например, в головном мозге человека глутамат (стандартная глутаминовая кислота) и гамма-аминомасляная кислота (ГАМК , нестандартная гамма-аминокислота), являются основными возбуждающими и тормозящими нейромедиаторами. Гидроксипролин (основной компонент соединительной ткани коллагена) синтезируют из п ролина ; стандартная аминокислота глицин используется для синтеза порфиринов , используемых в эритроцитах. Нестандартный карнитин используется для транспорта липидов.

Из-за своей биологической значимости аминокислоты играют важную роль в питании и обычно используются в пищевых добавках, удобрениях и пищевых технологиях. В промышленности аминокислоты используются при производстве лекарств, биоразлагаемого пластика и хиральных катализаторов.

1. Аминокислоты, белки и питание

О биологической роли и последствиях дефицита аминокислот в организме человека см. информацию в таблицах незаменимых и заменимых аминокислот.

При введении в организм человека с пищей, 20 стандартных аминокислот либо используются для синтеза белков и других биомолекул, либо окисляются в мочевину и углекислый газ в качестве источника энергии. Окисление начинается с удаления аминогруппы через трансаминазу, а затем аминогруппа включается в цикл мочевины. Другой продукт трансамидирования - кетокислота, которая входит в цикл лимонной кислоты. Глюкогенные аминокислоты также могут быть преобразованы в глюкозу посредством глюконеогенеза.

Из 20 стандартных аминокислот , 8 (валин , изолейцин , лейцин , лизин , метионин , треонин , триптофан и фенилаланин ) называют незаменимыми потому, что человеческий организм не может синтезировать их самостоятельно из других соединений в необходимых для нормального роста количествах, их можно получить только с пищей. Однако по современным представлениям Гистидин и Аргинин также являются незаменимыми аминокислотами для детей. Другие могут быть условно незаменимы для людей определенного возраста или людей, имеющих какие-либо заболевания.

Кроме того, Цистеин , Таурин , считаются полузаменимыми аминокислотами у детей (хотя таурин технически не является аминокислотой), потому что метаболические пути, которые синтезируют эти аминокислоты, у детей еще не полностью развиты. Необходимые количества аминокислот также зависят от возраста и здоровья человека, поэтому довольно сложно давать здесь общие диетические рекомендации.

БЕЛКИ

Белки́ (протеины, полипептиды) — высокомолекулярные органические вещества , состоящие из альфа- аминокислот , соединённых в цепочку пептидной связью . В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом , при синтезе в большинстве случаев используются 20 стандартных аминокислот .

Рис. 9. Белки не только пища... Типы белковых соединений.

Каждый живой организм состоит из белков . Различные формы белков принимают участие во всех процессах, происходящих в живых организмах. В теле человека из белков формируются мышцы, связки, сухожилия, все органы и железы, волосы, ногти; белки входят в состав жидкостей и костей. Ферменты и гормоны, катализирующие и регулирующие все процессы в организме, также являются белками. Дефицит белков в организме опасен для здоровья. Каждый белок уникален и существует для специальных целей.

Белки — важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты и часть должна поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.

Стоит подчеркнть, что современная наука о питании утверждает, что белок должен удовлетворять потребности организма в аминокислотах не только по количеству. Данные вещества должны поступать в организм человека в определенных соотношениях между собой.

Процесс синтеза белков идет в организме постоянно. Если хоть одна незаменимая аминокислота отсутствует, образование белков приостанавливается. Это может привести к самым различным серьезным нарушениям здоровья - от расстройств пищеварения до депрессии и замедления роста у детей. Разумеется, данное рассмотрение вопроса весьма упрощенное, т.к. функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров — полисахаридов и ДНК.

Также, кроме белков, из аминокислот образуется большое количество веществ небелковой природы (см. ниже), выполняющих специальные функции. К ним, напроимер, относится холин (витаминоподобное вещество, входящее в состав фосфолипидов и являющееся предшественником нейромедиатора ацетилхолина - Нейромедиаторы - это химические вещества, передающие нервный импульс с одной нервной клетки на другую. Таким образом, некоторые аминокислоты крайне необходимы для нормальной работы головного мозга).

2. Небелковые функции аминокислот

Нейромедиатор аминокислоты

Прим.: Нейромедиаторы (нейротрансмиттеры, посредники) — биологически активные химические вещества, посредством которых осуществляется передача электрохимического импульса от нервной клетки через синаптическое пространство между нейронами, а также, например, от нейронов к мышечной ткани или железистым клеткам. Для получения информации от собственных тканей и органов организм человека синтезирует особые химические вещества - нейромедиаторы. Все внутренние ткани и органы тела человека, «подчиненные» вегетативной нервной системе (ВНС), снабжены нервами (иннервированы), т. е. функциями организма управляют нервные клетки. Они как датчики собирают информацию о состоянии организма и передают ее в соответствующие центры, а от них корректирующие воздействия идут к периферии. Любое нарушение вегетативной регуляции приводит к сбоям в работе внутренних органов. Передача информации, или управление, осуществляется с помощью специальных химических веществ-посредников, которые называются медиаторами (от лат. mediator - посредник) или нейромедиаторами. По своей химической природе медиаторы относятся к различным группам: биогенным аминам, аминокислотам, нейропептидам и т. д. В настоящее время изучено более 50 соединений, относящихся к медиаторам.

В организме человека многие аминокислоты используются для синтеза других молекул, например:

Триптофан является предшественником нейромедиатора серотонина.

L-Тирозин и его предшественник фенилаланин являются предшественниками нейромедиаторов дофамина катехоламинов, адреналина и норадреналина.

Глицин является предшественником порфиринов, таких как гем.

Аргинин является предшественником оксида азота.

Орнитин и S-аденозилметионин являются предшественниками полиаминов.

Аспартат, Глицин и глутамин являются предшественниками нуклеотидов.

Тем не менее, все еще известны не все функции других многочисленных нестандартных аминокислот . Некоторые нестандартные аминокислоты используются растениями для защиты от травоядных животных. Например, канаванин является аналогом аргинина, который содержится во многих бобовых, и в особо крупных количествах в Canavalia gladiata (канавалия мечевидная). Эта аминокислота защищает растения от хищников, например насекомых, и при употреблении некоторых необработанных бобовых может вызывать заболевания у людей.

Классификация протеиногенных аминокислот

Рассмотрим классификацию на примере 20 протеиногенных α-аминокислот, необходимых для синтеза белка

Среди многообразия аминокислот только 20 участвует во внутриклеточном синтезе белков (протеиногенные аминокислоты). Также в организме человека обнаружено еще около 40 непротеиногенных аминокислот. Все протеиногенные аминокислоты являются α-аминокислотами. На их примере можно показать дополнительные способы классификации. Названия аминокислот обычно сокращаются до 3-х буквенного обозначения (см. рис. полипептидной цепи вверху страницы). Профессионалы в молекулярной биологии также используют однобуквенные символы для каждой аминокислоты.

1. По строению бокового радикала выделяют:

алифатические (аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, глицин) — соединения, не содержащие ароматических связей.
ароматические (фенилаланин, тирозин, триптофан)

Ароматические соединения (арены)

— циклические органические соединения, которые имеют в своём составе ароматическую систему. Основными отличительными свойствами являются повышенная устойчивость ароматической системы и, несмотря на ненасыщенность, склонность к реакциям замещения, а не присоединения.

Различают бензоидные (арены и структурные производные аренов, содержат бензольные ядра) и небензоидные (все остальные) ароматические соединения.

Ароматичность — особое свойство некоторых химических соединений, благодаря которому сопряженное кольцо ненасыщенных связей проявляет аномально высокую стабильность;

серусодержащие (цистеин, метионин), содержащие атом серы S
содержащие ОН-группу (серин, треонин, опять тирозин),
содержащие дополнительную СООН-группу (аспарагиновая и глутаминовая кислоты),
дополнительную NH 2 -группу (лизин, аргинин, гистидин, также глутамин, аспарагин).

2. По полярности бокового радикала

Существуют неполярные аминокислоты (ароматические, алифатические) и полярные (незаряженные, отрицательно и положительно заряженные).

3. По кислотно-основным свойствам

По кислотно-основным свойствам подразделяют нейтральные (большинство), кислые (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и основные (лизин, аргинин, гистидин) аминокислоты.

4. По незаменимости

По необходимости для организма выделяют такие, которые не синтезируются в организме и должны поступать с пищей - незаменимые аминокислоты (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин, триптофан, треонин, лизин, метионин). К заменимым относят такие аминокислоты, углеродный скелет которых образуется в реакциях метаболизма и способен каким-либо образом получить аминогруппу с образованием сответствующей аминокислоты. Две аминокислоты являются условно незаменимыми (аргинин, гистидин), т.е.их синтез происходит в недостаточном количестве, особенно это касается детей.

Таблица 1. Классификация аминокислот

Химическая структура	Полярность боковой цепи	Изоэлектри-ческая точка рI	Молеку-лярная масса, г/моль	Степень гидрофильности	Полярность боковой цепи
1. Алифатические				Высокогидрофильные
Аланин				Глютамин
Валин *				Аспарагин
Глицин				Глютаминовая кислота	10,2
Изолейцин*				Гистидин	10,3
Лейцин*				Аспарагиновая кислота	11,0
2. Серосодержащие				Лизин *	15,0
Метионин *				Аргинин	20,0
Цистеин				Умеренно гидрофильные
3. Ароматические				Треонин *
Тирозин				Серин
Триптофан*				Триптофан *
Фенилаланин*				Пролин
4. Оксиаминокислоты				Тирозин
Серин				Высокогидрофобные
Треонин *

Объединение аминокислот через пептидные связи создает линейную полипептидную цепь, которая называется первичной структурой белка .

Участок белковой цепи длиной в 6 аминокислот (Сер-Цис-Тир-Лей-Глу-Ала) (пептидные связи выделены желтым цветом, аминокислоты - красной рамкой)

Первичная структура белков, т.е. последовательность аминокислот в нем, программируется последовательностью нуклеотидов в ДНК. Выпадение, вставка, замена нуклеотида в ДНК приводит к изменению аминокислотного состава и, следовательно, структуры синтезируемого белка.

Если изменение последовательности аминокислот носит не летальный характер, а приспособительный или хотя бы нейтральный, то новый белок может передаться по наследству и остаться в популяции. В результате возникают новые белки с похожими функциями. Такое явление называется полиморфизм белков.

Например, при серповидноклеточной анемии в шестом положении β-цепи гемоглобина происходит замена глутаминовой кислоты на валин . Это приводит к синтезу гемоглобина S (HbS ) – такого гемоглобина, который в дезоксиформе полимеризуется и образует кристаллы. В результате эритроциты деформируются, приобретают форму серпа (банана), теряют эластичность и при прохождении через капилляры разрушаются. Это в итоге приводит к снижению оксигенации тканей и их некрозу.

Последовательность и соотношение аминокислот в первичной структуре определяет формированиевторичной , третичной и четвертичной структур.

Укладка белка в виде каната и гармошкой

Вторичная структура белка – это способ укладки полипептидной цепи в более компактную структуру, при которой происходит взаимодействие пептидных групп с образованием между ними водородных связей. Формирование вторичной структуры вызвано стремлением пептида принять конформацию с наибольшим количеством связей между пептидными группами. Тип вторичной структуры зависит от устойчивости пептидной связи, подвижности связи между центральным атомом углерода и углеродом пептидной группы, размером аминокислотного радикала.

Все указанное вкупе с аминокислотной последовательностью впоследствии приведет к строго определенной конфигурации белка.

Можно выделить два возможных варианта вторичной структуры: α-спираль (α-структура) и β-складчатый слой (β-структура). В одном белке, как правило, присутствуют обе структуры, но в разном долевом соотношении. В глобулярных белках преобладает α-спираль, в фибриллярных – β-структура.

Вторичная структура образуется только при участии водородных связей между пептидными группами: атом кислорода одной группы реагирует с атомом водорода второй, одновременно кислород второй пептидной группы связывается с водородом третьей и т.д.

Участие водородных связей в формировании вторичной структуры

α-Спираль

Данная структура является правозакрученной спиралью, образуется при помощиводородных связей между пептидными группами 1-го и 4-го, 4-го и 7-го, 7-го и 10-го и так далее аминокислотных остатков.

Формированию спирали препятствуют пролин и гидроксипролин, которые обуславливают "перелом" цепи, ее резкий изгиб.

Высота витка спирали составляет 0,54 нм и соответствует 3,6 аминокислотных остатков, 5 полных витков соответствуют 18 аминокислотам и занимают 2,7 нм.

β-Складчатый слой

В этом способе укладки белковая молекула лежит "змейкой", удаленные отрезки цепи оказываются поблизости друг от друга. В результате пептидные группы ранее удаленных аминокислот белковой цепи способны взаимодействовать при помощи водородных связей.

Валин – одна из трех аминокислот, входящих в группу соединений с разветвленной цепью. Ее собратьями с похожей структурной формулой являются лейцин и изолейцин. Эти три аминокислоты – неразлучные друзья и употреблять их следует вместе, ибо они вместе выполняют свои функции в организме.

Структурная формула валина:

Улеродный скелет валина на одну углеродину больше по сравнению с аланином , но ко второму атому углерода (в β-положении) прилепилась не одна углеродная последовательность, а две, т.е. аминокислота с одного конца как бы раздвоилась, за что и получила название аминокислота с разветвленной цепью.

Аминокислоты с разветвленной цепью (валин, лейцин, изолейцин) составляют около 45% от содержания всех незаменимых аминокислот в тканях. Разветвленные аминокислоты предупреждают распад белков в той же степени, как и введение полного набора аминокислот.

Валин – это незаменимая протеиногенная аминокислота. Организм не синтезирует данное соединение, и оно должно поступать извне с продуктами питания. Попадая в желудочно-кишечный тракт, валин поступает в печень. В печени отсутствуют ферменты для метаболизма аминокислот с разветвленной цепью, и она задерживает другие аминокислоты для биохимических превращений, а этим, в т.ч. валину дает зеленый свет для поступления в общий кровоток, в результате происходит разделение аминокислот пищевого белка, и в мышцы отправляется преимущественно смесь аминокислот с разветвленной цепью, все те же три друга – валин, лейцин, изолейцин. Именно там они вступают в реакции переноса аминогрупп, обеспечивая мышцы энергией.

Формирование фонда свободных аминокислот с разветвленной цепью в печени зависит от содержания таурина, который регулирует превращение аминокислот в глюкозу.

В мышцах разветвленные аминокислоты включаются в синтез мышечного белка, формируя резерв, из которого они могут быть мобилизованы во время физической нагрузки. Во время работы мышечный белок распадается, и разветвленные аминокислоты вступают в цепь биохимических превращений, конечным продуктом которых является глюкоза, обеспечивающая работу энергией. Надо сказать, что все время работы внутримышечный фонд свободных аминокислот остается постоянным, но после нагрузки он возрастает, т.е. существует определенная инерция биохимического конвейера.

Потребность в валине составляет 3 — 4 г. в сутки.

Функции

Структурная
Энергетическая
Иммуногенная
Регуляторная

Структурная функция

Валин входит в состав практически всех белков, придавая им гидрофобные свойства, т.е. белок отталкивает от себя воду, повисая в водной среде автономной капелькой-глобулей. Особенно много данной аминокислоты в альбумине, казеине, белках соединительной ткани, накапливается он и в мышцах.

Валин является предшественником витамина Б3 (пантотеновой кислоты).

Он защищает миелиновую оболочку – изолятор нервного волокна.

Энергетическая функция

Валин – глюкогенная аминокислота, которая в процессе метаболизма превращается в сукцинил-КоА, а затем включается в энергетическую цепь, в результате которой образуется глюкоза. Вместе со своими разветвленными братьями – лейцином и изолейцином – он обеспечивает энергией работу мышц, за что полюбился бодибилгерам. При физической нагрузке аминокислоты с разветвленной цепью, и валин в частности, являются основным источником аминного азота в скелетной мышце. Значительная их часть высвобождается при распаде мышечных белков, что требует увеличение потребления данных аминокислот с пищей. Прием коммерческих препаратов аминокислот с разветвленной цепью в этих условиях является оправданным, т.к. он компенсирует нагрузочный распад мышечных белков.

Иммуногенная функция

Валин обеспечивает энергией выработку иммунокомпетентных клеток. Превращаясь в сукцинил КоА, он вступает в энергетический конвейер дыхательной цепи, давая на выходе энергию в виде молекул АТФ. Наибольшее влияние данная аминокислота оказывает на клеточный иммунитет, как наиболее энергоемкий.

Регуляторная функция

Валин участвует в регулировании работы гипофиза: железы головного мозга, настраивающей гормональный оркестр организма. Он стимулирует выработку гормона роста, который поддерживает синтез белка в противовес его распаду.

При алкоголизме и наркомании выявлены характерные нарушения баланса аминокислот, в т.ч. с разветвленной цепью, среди которых важная роль принадлежит валину. При эмоциональных нарушениях, связанных с зависимостями, клеткам головного мозга требуется больше энергии, которую они получают, утилизируя аминокислоты с разветвленной цепью, в частности, валин. Активизируется распад белков в зонах мозга, отвечающих на регуляцию эмоций и общий тонус организма, что приводит к нарушению функциональной активности этих зон и увеличению выраженности подавленности и раздражительности.

Валин влияет на выработку гормона радости – серотонина, дефицит валина провоцирует депрессию, и, наоборот, при балансе аминокислот настроение повышается, человек испытывает прилив бодрости и подъем общего жизненного тонуса. Валин и триптофан являются конкурентами за транспорт при преодолении гематоэнцефалического барьера. Избыток валина тормозит накопление триптофана в головном мозге и при передозировке может приводить к нарушению мозговых функций вплоть до галлюцинаций.

При алкогольной энцефалопатии (нарушении мозговой функции) из-за плохой работы печени, отравленной алкоголем, в крови повышается концентрация ароматических аминокислот (триптофан, фенилаланин) и уменьшается количество аминокислот с разветвленной цепью (валин, лейцин, изолейцин). В результате конкуренции за транспорт, переносящий аминокислоты через гематоэнцефалический барьер, концентрация валина в головном мозге уменьшается, а триптофана возрастает. Ни к чему хорошему это не приводит, ибо отсутствие разветвленных аминокислот лишает мозг энергии на выработку нейромедиаторов. Энергетически-дефицитный мозг погружается в депрессию и начинает работать через пень-колоду, что внешне выражается в ослаблении умственных параметров.

Валин понижает чувствительность к боли, улучшает адаптацию к жаре и холоду. Будучи глюкогенной аминокислотой, он подавляет аппетит, уменьшает тягу к сладкому через регуляцию уровня сахара в крови.

Он необходим для поддержания нормального азотистого баланса в организме.

Источники

Наибольшее количество содержится в яйцах, сыре и других молочных продуктах, мясе, рыбе, особенно лососевых, кальмарах. Из растительных продуктов валин в пристойных концентрациях можно получить из орехов, особенно грецких, фисташек, красной фасоли, тыквенных и подсолнечных семечек, морской капусте.

В процессе приготовление содержание валина в продуктах изменяется: в мясе, курице, рыбе его становится больше при тушении или отваривании, чем в сыром продукте или после обжарки. В яйцах, напротив, при жарке количество валина увеличивается по сравнению с сырым или вареным продуктом.

Для хорошего усвоения валина необходимо присутствие других аминокислот с разветвленной цепью – лейцина и изолейцина в соотношении валин: лейцин: изолейцин = 1: 1: 2. В коммерческих препаратах этот баланс выдержан.

Валин хорошо сочетается с медленными углеводами (крупы, хлеб грубого помола) и полиненасыщенными жирными кислотами (рыбий жир, льняное масло).

Так, сына Пармезана достаточно всего 200 г, яиц придется скушать 5 штук — нехилая яичница, а молока выпить чуть не 2 литра. Впрочем, можно обойтись 200 г. говядины, 250 г. индейки или свиной вырезки. Если вы вегетарианец, то вам придется слузгать стакан очищенных тыквенных семечек или скушать 400 г. отварной сои (что маловероятно) или килограмм гороховой каши (что совсем невероятно), грецких орехов потребуется полкило, остальные продукты можно не считать, потому что съесть необходимое количество не в человеческих силах. Я ни к чему не призываю, я лишь показываю на примере, чем грозит вегетарианская диета.

Дефицит

Недостаток валина в организме может быть как абсолютным, при недостаточном поступлении аминокислоты с продуктами питания, так и относительным, когда увеличивается потребность в этой аминокислоте в связи с физиологическими или патологическими процессами в организме.

При вегетарианской диете очень трудно соблюдать белковый баланс: если бездумно налегать на одни овощи и фрукты, очень легко получить проблемы, связанные с недостатком аминокислот, в первую очередь незаменимых. Дефицит валина может возникнуть и при недостаточном всасывании его в желудочно-кишечном тракте в связи с заболеваниями органов пищеварения.

Потребность в валине увеличивается в связи со следующими состояниями:

Спортивные тренировки, особенно связанные с выработкой силы и выносливости
Стресс, как психологический, так и физиологический: травмы, ожоги, перенесенные операции, кровопотеря и др.
Патологические зависимости: пристрастие к алкоголю, наркотикам, в т.ч. никотину, и просто тяга к сладкому и желание жрать все без разбору.
Заболевания центральной нервной системы: рассеянный склероз, депрессия
Острые инфекционные заболевания: ОРВИ, пневмонии и др.

Применение

Для повышения результативности тренировок, особенно в бодибилдинге и тяжелой атлетике.
Лечение депрессий, бессонницы, мигрени, восстановление положительного эмоционального фона, в комплексном лечении рассеянного склероза
Лечение патологических зависимостей: табакокурения, алкоголизма, наркомании
Контроль аппетита, устранение тяги к сладкому, контроль веса, увеличение обмена веществ для сжигания жира и наращивания мышечной массы
В комплексном лечении шока, при ожогах, травмах, операциях, чрезмерной кровопотере
Стимуляция иммунитета в период сезонного подъема простудных заболеваний

Избыток

Потребление валина в слишком высоких дозах не безразлично для организма, поэтому не следует превышать рекомендуемые суточные дозировки — более 4 г. В лучшем случае передоз проявляется в парестезиях: чувство онемение конечностей, ползания мурашек, возможны аллергические реакции, дерматиты, расстройство пищеварения, повышенная тревожность. Регулярные передозировки могут привести к сгущению крови, вызвать дисфункцию печени и почек, увеличить уровень аммиака в организме, что проявляется в тошноте и рвоте. При сильном избытке валина возникает озноб, учащенное сердцебиение, страхи вплоть до галлюцинаций.

Заключение

Валин ускоряет синтез белка, способствует наращиванию мышечной массы, улучшает координацию движений, повышает выносливость. Он улучшает работу мозга, увеличивает работоспособность, борется с депрессией, способствует поддержанию хорошего настроения. Помогает преодолеть патологические зависимости: снижает тягу к алкоголю, наркотикам, сладостям, убирает негативный фон при отказе от продуктов, к которым имеется зависимость, подавляет чрезмерный аппетит. Способствует заживлению ран, восстанавливает эластин и коллаген в коже, что имеет значение при кожных заболеваниях, таких как дерматит или экзема. Усиливает Т-клеточный иммунитет, что немаловажно при вирусных и бактериальных инфекциях.

Валин необходим, чтобы хорошо себя чувствовать и красиво выглядеть.

Виктор Трибунский

Аминокислоты являются строительными блоками мышечного протеина. Между тем, получение адекватного количества аминокислот представляет собой тяжелую задачу для тренирующихся, поскольку тренировки сжигают их очень быстро. А если интенсивно тренирующийся атлет не получит необходимых аминокислот, то это может замедлить или полностью остановить всякий тренировочный прогресс.

Потреблять аминокислоты лучше всего в свободной форме или в форме разветвленных цепочек. Такие аминокислоты не требуют переваривания и сразу же всасывают в кровоток, после чего поступают к мышечным клеткам. Кроме того, аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA) удовлетворяют потребность организма в азоте, - 70 процентов от суточной нормы.

Различия между незаменимыми и заменимыми аминокислотами

Человеческий организм не умеет синтезировать незаменимые аминокислоты. В связи с этим их необходимо получать вместе с полноценными протеиновыми или неполноценными овощными продуктами. Существует девять незаменимых аминокислот: гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан, треонин и валин. Заменимые аминокислоты могут синтезироваться самим организмом из витаминов и других аминокислот.

Между тем, термин «заменимые аминокислоты» не означает, что они необязательны. Они важны для нормального метаболизма, а некоторые из них, такие как глютамин, крайне необходимы при заболеваниях или травмах. На сегодняшний день насчитывается 12 заменимых аминокислот: аланин, аргинин, аспарагиновая кислота, цистеин, цистин, глютаминовая кислота, глютамин, глицин, гидроксипролин, пролин, серин и тирозин.

Незаменимые аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA) крайне важны для атлетов, поскольку они метаболизируются не в печени, а в мышцах. Это работает следующим образом: как только протеин расщепляется на индивидуальные аминокислоты в результате переваривания, эти самые аминокислоты используются либо для построения новых протеинов, либо сжигаются в качестве топлива ради производства энергии.

На сегодняшний день известна 21 аминокислота, которые делятся на две группы:

Незаменимые

Гистидин
Изолейцин
Лейцин
Лизин
Метионин
Фенилаланин
Триптофан
Треонин
Валин

Заменимые

Аланин
Аргинин
Аспарагиновая кислота
Цистеин
Цистин
Глютаминовая кислота
Глютамин
Глицин
Гидроксипролин
Пролин
Серин
Тирозин

Аминокислоты с разветвленной цепью и бодибилдинг

Бодибилдеры стараются избегать уменьшения мышечных размеров и силы в результате замедления синтеза мышечного протеина и его разрушения. Безусловно, адекватный уровень BCAA не превратит вас в сверхчеловека (хотя высокие целевые дозы могут приблизить вас к этому), однако, он позволит вам избежать некоторых негативных эффектов дефицита BCAA, включая замедленное восстановление и тренировочную стагнацию.

Если вы уже обладаете адекватным уровнем в результате правильного питания, то действительно заметите положительные эффекты. Однако помимо потребления адекватного количества протеина, вам необходимо получать адекватный объем качественных калорий, а также хорошо отдыхать. Потребляя соответствующее количество калорий и углеводов, вы сбережете ценные аминокислоты с разветвленной цепью.

Чем больше гликогена в мышцах, тем вероятнее, что пул BCAA будет использован для мышечного роста в отличие от окисления для получения энергии. Кроме того, способствовать использованию этих аминокислот в построении мышц будет также хороший отдых и восстановление. Соблюдение даже этих моментов поможет вам повысить тренировочные результаты, хотя мы еще даже не успели обсудить настоящие положительные эффекты аминокислот с разветвленной цепью!

Положительные эффекты аминокислот с разветвленной цепью

Теперь перейдем к самому главному. Что дает нам потребление пищевых добавок BCAA? Исследования показывают, что прием BCAA может дать вам довольно серьезные положительные эффекты, включая следующие:

Ускоренное восстановление. Вероятно самый ценный положительный эффект для интенсивно тренирующихся атлетов - это ускорение метаболического восстановления в результате приема аминокислот с разветвленной цепью. Большинство атлетов ощущают значительное ослабление послетренировочной мышечной болезненности вскоре после того, как начинают использовать пищевые добавки BCAA.

Даже если не учитывать других преимуществ потребления , данный эффект ускорения восстановления вызванных тренировками мышечных повреждений (не забывайте, что мышцы растут только тогда когда они получают микроповреждения) означает ускоренный рост мышц и увеличение силы. Благодаря ускоренному восстановлению вы можете тренироваться интенсивнее и чаще, что в свою очередь поможет реализовать поставленные цели намного быстрее.

Выносливость. BCAA могут служить донором азота в образовании L-аланина, который обеспечивает организм глюкозой после истощения запасов гликогена. Скорее всего, мысль об экономии гликогена вызывает у вас ассоциацию с высокоуглеводными диетами, однако, аминокислоты с разветвленной цепью и в этом доказали свою ценность.

В ходе четырехнедельного эксперимента японские ученые обеспечивали тренировавшихся до мышечного истощения крыс добавкой аминокислот с разветвленной цепью или плацебо. В итоге группа BCAA показала сохранение запасов гликогена в печени и скелетных мышцах во время тренировок. Это означает, что подопытные животные могли тренироваться с повышенной интенсивностью более длительный период времени. Таким образом, потребление аминокислот с разветвленной цепью позволит вам поддерживать тренировочную интенсивность и выносливость, даже если обычное питание не обеспечивает высокого уровня энергии. Этот эффект должен заинтересовать всех тех, кто когда-либо сидел на низкоуглеводной или низкокалорийной диете в течение длительного времени!

Стимуляция синтеза протеина. Оказывается, что BCAA могут самостоятельно стимулировать синтез мышечного протеина. Другими словами, эти аминокислоты способны вызывать мышечный рост даже в отсутствии тренировок с отягощениями! Исследования показывают, что прием аминокислот с разветвленной цепью повышает уровни таких гормонов, как тестостерон, гормон роста и инсулин. А это, между прочим, сильные анаболические гормоны.

Кроме того, исследования также показывают, что в условиях сильного стресса, например, при выполнении подъемов в гору в течение 21 дня, потребление BCAA (10 грамм в день) показало увеличение мышечной массы, в тот время как испытуемые, получавшие плацебо, не показали никаких изменений. Важный момент заключается в том, что люди, получавшие аминокислоты с разветвленой цепью, сумели нарастить мышечную массу в экстремальных условиях без анаболического стимула, такого как тренинг с отягощениями.

Стимуляция сжигания жира. Потребление BCAA активирует механизмы сжигания висцерального жира. Расположенный глубоко в абдоминальной области под подкожным жиром, висцеральный жир поддается сжиганию в результате ограничивающих калораж диет с очень большим трудом. В ходе одного исследования 25 участвующих в соревнованиях борцов были поделены на три диетарные группы: диета с высоким содержанием аминокислот с разветвленной цепью, диета с низким содержанием аминокислот с разветвленной цепью и контрольная диета. Испытуемые соблюдали свои диеты в течение 19 дней.

Результаты показали, что группа высокого потребления BCAA потеряла жира больше всех - 17,3 процента в среднем. Большая часть потерянного жира была как раз в абдоминальной области. Таким образом, BCAA способствуют развитию точеного пресса.

В ходе еще одного исследования ученые разделили испытуемых-альпинистов на две группы: группу аминокислот с разветвленной цепью (BCAA) и контрольную группу. По результатам эксперимента обе группы показали снижение веса, однако, группа BCAA сумела набрать мышечную массу и одновременно сжечь подкожный жир, в то время как другая потеряла мышцы.

Одна из теорий о том, каким же образом BCAA обеспечивают свои эффекты сжигания жира и построения мышц, заключается в следующем. Во время выполнения тренировки организм обнаруживает высокий уровень BCAA в крови, а это в свою очередь является признаком чрезмерного разрушения мышц. В связи с этим он останавливает мышечное разрушение и начинает использовать в качестве топлива преимущественно подкожный жир.

В то же время дополнительный объем аминокислот с разветвленной цепью в крови стимулирует инсулин, в результате чего BCAA транспортируются прямо к мышцам. Таким образом, человек сжигает подкожный жир и одновременно наращивает мышечную массу. И если чутье нас не обманывает, то для того, чтобы максимизировать жиросжигающий эффект аминокислот с разветвленной цепью, вам необходимо ограничить потребление углеводов за два часа до тренировочной сессии.

Улучшение иммунной функции. Тренироваться нелегко, если вы заболели, не говоря уже о мышечном росте. Более того, еще сложнее вернуться к тренировкам после простуды, не потеряв при этом силу и размеры. Когда вы тренируетесь с высокой интенсивностью или высоким объемом, то рискуете ослабить иммунитет и просто-напросто заболеть. Однако потребляя аминокислоты с разветвленной цепью, вы можете обратить потерю глютамина, который является важным соединением для иммунной системы. Кроме того, BCAA способствуют профилактике катаболизма, что в свою очередь способствует ускорению восстановления и ослабляет негативные эффекты тренировок на организм.

Антикатаболические эффекты. По всей видимости, аминокислоты с разветвленной цепью проводят большую часть своих анаболических эффектов через антикатаболическую активность. В двух словах, они подавляют использование мышечного протеина в качестве топлива и тем самым предотвращают его разрушение. Отчасти это происходит в результате того, что они жертвуют собою в качестве топлива.

Между тем, в результате ослабления разрушений мышечного протеина во время тренировок ускоряется синтез протеина, и вы получаете больше мышечной массы! В ходе одного исследования с участием людей, страдающих ожирением, которые соблюдали ограничивающую диету, потребление аминокислот с разветвленой цепью подняло анаболизм и экономию азота, в результате чего испытуемые сжигали больше подкожного жира вместо сухой мышечной массы, сохраняя тем самым мышечный протеин.

Источники аминокислот с разветвленной цепью

Молочные продукты и красное мясо содержат большое количество BCAA, хотя они имеются во всех содержащих протеин продуктах. Пищевые добавки сывороточного и яичного протеина являются альтернативным источником BCAA. Кроме того, следует отметить, что пищевые добавки BCAA обеспечивают вас аминокислотами лейцин, изолейцин и валин.

Необходимый объем аминокислот с разветвленной цепью

Большинство диет обеспечивают адекватный объем BCAA для большинства людей, который составляет примерно 55-145 миллиграмм на килограмм веса тела. Интенсивно тренирующиеся атлеты часто принимают пять грамм лейцина, четыре грамма валина и два грамма изолейцина в день для, того чтобы предотвратить потерю мышц и ускорить их рост.

Узнайте больше о пользе аминокислот:

Фрагмент одной из цепей ДНК имеет следующее строение: ГГЦТЦТАГЦТТЦ. Постройте на ней и-РНК и определите последовательность аминокислот во фрагменте молекул

ы белка (для этого используйте таблицу генетического кода).

Фрагмент и-РНК имеет следующее строение: ГЦУААУГУУЦУУУАЦ. Определите антикодоны т-РНК и последовательность аминокислот, закодированную в этом фрагменте. Также напишите фрагмент молекулы ДНК, на котором была синтезирована эта и-РНК (для этого используйте таблицу генетического кода).

Фрагмент ДНК имеет следующую последовательность нуклеотидов АГЦЦГАЦТТГЦЦ.
Установите нуклеотидную последовательность т-РНК, которая синтезируется на данном фрагменте, и аминокислоту, которую будет переносить эта т-РНК, если третий триплет соответствует антикодону т-РНК. Для решения задания используйте таблицу генетического кода.

Задача № 1.

Фрагмент цепи иРНК имеет последовательность нуклеотидов: ЦЦЦАЦЦГЦАГУА. Определите последовательность нуклеотидов на ДНК, антикодоны тРНК и последовательность аминокислот во фрагменте молекулы белка, используя таблицу генетического кода.

Задача № 2. Фрагмент цепи ДНК имеет следующую последовательность нуклеотидов: ТАЦЦЦТЦАЦТТГ. Определите последовательность нуклеотидов на иРНК, антикодоны соответствующих тРНК и аминокислотную последовательность соответствующего фрагмента молекулы белка, используя таблицу генетического кода.

Задача № 3
Последовательность нуклеотидов фрагмента цепи ДНК ААТГЦАГГТЦАЦТЦА. Определите последовательность нуклеотидов в и-РНК, аминокислот в полипептидной цепи. Что произойдет в полипептиде, если в результате мутации во фрагменте гена выпадет второй триплет нуклеотидов? Используйте таблицу гент.кода
Практикум-решение задач по теме « Биосинтез белка» (10 класс)

Задача № 4
Участок гена имеет следующее строение: ЦГГ-АГЦ-ТЦА-ААТ. Укажите строение соответствующего участка того белка, информация о котором содержится в данном гене. Как отразится на строении белка удаление из гена четвёртого нуклеотида?
Задача № 5
Белок состоит из 158 аминокислот. Какую длину имеет кодирующий его ген?
Молекулярная масса белка Х=50000. Определите длину соответствующего гена. Молекулярная масса одной аминокислоты в среднем 100.
Задача № 6
Сколько нуклеотидов содержит ген (обе цепи ДНК), в котором запрограммирован белок инсулин из 51 аминокислоты?
Задача № 7
Одна из цепей ДНК имеет молекулярную массу 34155. Определите количество мономеров белка, запрограммированного в этой ДНК. Молекулярная масса одного нуклеотида в среднем 345.
Задача № 8
Под воздействием азотистой кислоты цитозин превращается в гуанин. Как изменится строение синтезируемого белка вируса табачной мозаики с последовательностью аминокислот: серин-глицин-серин-изолейцин-треонин-пролин, если все цитозиновые нуклеотиды подверглись действию кислоты?
Задача № 9
Какова молекулярная масса гена (двух цепей ДНК), если в одной цепи его запрограммирован белок с молекулярной массой 1500? Молекулярная масса одной аминокислоты в среднем 100.
Задача № 10
Дан фрагмент полипептидной цепи: вал-гли-фен-арг. Определите структуру соответствующих т-РНК, и-РНК, ДНК.
Задача № 11
Дан фрагмент гена ДНК: ЦЦТ-ТЦТ-ТЦА-А… Определите: а) первичную структуру белка, закодированного в этом участке; б) длину этого гена;
в)первичную структуру белка, синтезированного после выпадения 4-го нуклеотида
в этой ДНК.
Задача № 12
Сколько будет кодонов в и-РНК, нуклеотидов и триплетов в гене ДНК, аминокислот в белке, если даны 30 молекул т-РНК?
Задача № 13

Известно, что все виды РНК синтезируются на ДНК-матрице. Фрагмент молекулы ДНК, на котором синтезируется участок центральной петли т-РНК, имеет следующую последовательность нуклеотидов: АТАГЦТГААЦГГАЦТ. Установите нуклеотидную последовательность участка т-РНК, который синтезируется на данном фрагменте, и аминокислоту, которую будет переносить эта т-РНК в процессе биосинтеза белка, если третий триплет соответствует антикодону т-РНК. Ответ поясните. Для решения задания используйте таблицу генетического кода.